Praça Raul Soares, 85 - Belo Horizonte - MG (31) 9357-1951 | (31) 3292-7257 contato@evotekone.com.br
O que são aminoácidos

O que são aminoácidos

O que são aminoácidos

As proteínas são compostas de longas cadeias de aminoácidos unidas através de ligações peptídicas. Eles são produzidos através de um processo de duas etapas envolvendo a transcrição de ácidos desoxirribonucleicos (DNA) e a posterior tradução do ácido ribonucleico mensageiro (RNA). Embora o mesmo modelo de DNA que contém instruções para todos os tecidos e órgãos do corpo seja encontrado em todas as células, apenas certas proteínas são expressas por tipos celulares específicos.

Cada aminoácido é composto por um grupo amino (NH2), um grupo ácido carboxílico (COOH) e um grupo funcional (R). Existem vinte tipos de grupos R que distinguem cada aminoácido diferente. Todos os vinte aminoácidos são encontrados em proteínas, cada uma contribuindo para a estrutura ou função geral da proteína. Alguns desses grupos R ou cadeias laterais formam interações covalentes ou dipolo-dipolo na proteína enquanto outros podem formar interações não covalentes. Como cada segmento da proteína é produzido durante a tradução, as sequências polipeptídicas começam a dobrar. A conformação final da proteína é alcançada através de uma estabilização progressiva de intermediários aleatórios.

Devido à diversidade de suas estruturas, as proteínas têm muitas funções importantes no corpo. As enzimas são uma classe especial de proteínas que catalisam reações biológicas em plantas e animais. Aumentam a velocidade das reações, ligando-se reversivelmente ao seu substrato complementar e estabilizando os intermediários do estado de transição. Outras classes de proteínas incluem canais e bombas de membrana, funcionando dentro das membranas das células para regular o fluxo de íons e pequenas moléculas. Proteínas também são encontradas no sistema imunológico como anticorpos que funcionam no reconhecimento e destruição de partículas estranhas e antígenos.

Finalmente, é importante considerar proteínas em termos dietéticos. Aminoácidos não essenciais podem ser sintetizados pelo fígado através de um processo conhecido como transaminação, enquanto os aminoácidos essenciais devem ser obtidos através da dieta. Aminoácidos não essenciais e essenciais são usados ​​pelo corpo para a produção de proteínas que os tecidos constituintes como o músculo esquelético, coração e trato gastrointestinal. Na ingestão adequada de proteínas ou carboidratos pode levar a perda de proteína, uma situação em que as proteínas encontradas no tecido são catabolizadas para a energia. Estas condições degenerativas são vistas principalmente em pessoas com dietas de baixa caloria ou alta proteína e baixo teor de carboidratos.

As proteínas são algumas das moléculas mais interessantes e complexas de plantas e animais. Em essência, eles têm sido as entidades que foram selecionadas a favor e contra durante o curso da evolução, suas estruturas e funções moldadas e aperfeiçoadas pela seleção natural. A evolução e mutação de proteínas podem ser realizadas através de alterações no ácido desoxirribonucleico (DNA), o modelo de todas as proteínas que o corpo inteiro produz. O DNA é traduzido para proteínas via ácido ribonucleico (RNA). Embora todas as células contenham uma cópia idêntica do DNA com instruções completas para todos os tipos de tecidos do corpo, apenas certas proteínas são produzidas por cada tipo de célula. Desta forma, células de diferentes tecidos podem realizar diversas tarefas através da produção de proteínas únicas.

O que são aminoácidos: propriedades

As proteínas são compostas de longas cadeias de aminoácidos. Onze dos vinte aminoácidos não podem ser sintetizados pelo organismo e devem ser obtidos através da dieta. Uma vez que estes aminoácidos são necessários para a biossíntese de proteínas, são chamados aminoácidos essenciais e incluem histidina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Os outros aminoácidos podem ser sintetizados pelo fígado e são chamados aminoácidos não essenciais.

Cada aminoácido contém um grupo ácido carboxílico (COOH), um grupo amina NH2 e um dos vinte grupos funcionais (R).

A característica distintiva dos aminoácidos são suas cadeias laterais ou grupos R. Os grupos R podem ser ácidos, básicos, polares ou neutros, dependendo de sua estrutura e fórmula.

Estrutura proteica

Enquanto o ácido aspártico e o ácido glutâmico liberam seus prótons para se tornarem negativamente carregados em condições fisiológicas humanas normais, a lisina e a arginina ganham prótons em solução para se tornarem positivamente carregadas. A histidina é única porque pode formar cadeias laterais básicas ou ácidas, uma vez que o pKa do composto está próximo do pH do corpo. À medida que o pH começa a exceder o pKa da molécula, o equilíbrio entre suas formas neutra e ácida começa a favorecer a forma ácida (forma desprotonada) da cadeia lateral do aminoácido. Em outras palavras, é mais provável que um próton seja liberado na solução.

No caso da histidina, um próton pode ser liberado para expor um grupo NH2 básico quando o pH sobe acima de seu pKa (6). No entanto, histidina pode se tornar positivamente carregada sob condições onde o pH cai abaixo de 6. Como a histidina é capaz de agir como um ácido ou uma base em condições relativamente neutras, ela é encontrada nos sítios ativos de muitas enzimas que requerem um certo pH para catalisar reações.

Aminoácidos polares e não polares

Os aminoácidos podem ser polares ou não polares. Os aminoácidos polares têm grupos R que não ionizam em solução, mas são bastante solúveis em água devido ao seu caráter polar. Eles também são conhecidos como aminoácidos hidrofílicos, ou “amantes da água”. Estes incluem serina, treonina, asparagina, glutamina, tirosina e cisteína. Os aminoácidos não polares incluem glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano. Os aminoácidos não polares são solúveis em ambientes não polares, como as membranas celulares, e são chamados moléculas hidrofóbicas por causa de suas propriedades “temíveis à água”.

Ligação em Aminoácidos

Os aminoácidos estão ligados entre si por ligações peptídicas. O terminal ácido carboxílico de um aminoácido se une ao grupo amino de outro aminoácido enquanto libera uma molécula de água no processo de formação da ligação.

Devido à densidade eletrônica do formato dumbell especial que o grupo carbonila (C = O) e o átomo de nitrogênio possuem na ligação C-N, os elétrons podem se tornar deslocalizados (espalhados). Uma vez que esses tipos de títulos são muito mais fortes do que as ligações covalentes regulares, eles não são capazes de girar em torno de seus eixos como ligações regulares. Isto cria uma unidade peptídica rígida e planar, limitando o número de conformações que um polipeptídio pode adoptar.

As proteínas têm vários níveis diferentes de organização. Eles se tornam máquinas biológicas altamente organizadas e eficientes através de muitos tipos de interações iônicas e moleculares dentro da própria proteína.

Estrutura primária

O primeiro nível de estrutura de proteína é chamado sua estrutura primária. A estrutura primária de uma proteína é simplesmente a sequência linear de seus aminoácidos constituintes. Sequências lineares não são encontradas na natureza porque a proteína começa a se dobrar à medida que é produzida a partir do RNA mensageiro.

Estrutura Secundária

O próximo nível de organização é chamado de estrutura secundária da proteína. A sequência linear da proteína começa a se dobrar em padrões regulares de repetição. As duas estruturas secundárias mais comuns das proteínas são a hélice alfa e a folha beta.

A folha beta é semelhante à da hélice alfa, pois usa uma extensa ligação de hidrogênio para se estabilizar, mas é completamente diferente na estrutura. As cadeias polipeptídicas estão quase completamente estendidas e as ligações de hidrogênio são encontradas entre diferentes cadeias polipeptídicas, em vez de dentro da mesma cadeia, como a hélice.

Estrutura terciária

O próximo nível de organização é chamado de estrutura terciária da proteína. O arranjo terciário é basicamente um nível mais alto de dobramento de proteínas. À medida que as estruturas secundárias se tornam espacialmente mais afastadas ao longo da cadeia polipeptídica, as cadeias polipeptídicas começam a interagir com suas respectivas cadeias laterais, criando um nível mais complexo de dobramento. Interações covalentes entre grupos de cisteína, interações dipolo-dipolo não covalentes entre grupos polares e interações de Van der Waal (dipolo induzido) entre grupos R não-polares são muito comuns em estruturas terciárias.

Estrutura quaternária

A estrutura quaternária é o último nível de arquitetura proteica. Estrutura quaternária refere-se ao arranjo espacial das subunidades dentro da proteína. As subunidades são categorizadas como sequências polipeptídicas individuais que começam com um grupo amino carregado positivamente e terminam com um terminal de ácido carboxílico carregado negativamente. Essas subunidades são formadas a partir de transcritos de RNA mensageiro individuais e se reúnem para formar estruturas diméricas (duas subunidades) ou multiméricas (mais de duas subunidades). Por exemplo, a proteína hemoglobina é composta de dois pares de subunidades idênticas unidas por interações não covalentes.

Funções de Proteínas

Como as proteínas são uma classe de moléculas altamente evoluídas e diversificadas, elas executam tarefas e funções intermináveis ​​dentro de plantas e animais. Eles são importantes na biossíntese de hormônios, enzimas e canais e bombas de membrana. Em animais, as proteínas também funcionam no sistema imunológico e podem ser usadas na produção de energia. Em essência, as proteínas são a moeda da vida.

Biossíntese: aminoácidos essenciais e não essenciais (transaminação)

Como as proteínas constituem a maioria dos tecidos do corpo e, como esses tecidos estão constantemente em fluxo proteico, as proteínas são degradadas e sintetizadas em todos os tecidos regularmente. Alguns dos aminoácidos que são degradados podem ser reciclados pelo fígado e usados ​​novamente para outras biossínteses, mas uma porção significativa desta proteína não pode ser substituída.

Através de um processo conhecido como transaminação, o fígado sintetiza aminoácidos.

Aminoácidos Glicogênicos

Os aminoácidos glicogênicos podem ser degradados em piruvato ou intermediários no ciclo de Krebs. Eles são chamados glicogênicos porque podem produzir glicose sob condições de baixa glicose. Este processo também é conhecido como gliconeogênese, ou a produção de “nova glicose”. Os aminoácidos formam glicose através da degradação em piruvato ou um intermediário no ciclo de Krebs.

Aminoácidos Cetogênicos

Em contraste, os aminoácidos cetogênicos podem produzir cetonas quando as fontes de energia são baixas. Alguns desses aminoácidos são degradados diretamente em corpos cetônicos, como o acetoacetato (veja). Eles incluem leucina, lisina, fenilalanina, triptofano e tirosina. Os outros aminoácidos cetogênicos podem ser convertidos em acetil-CoA. Acetil CoA tem vários destinos diferentes, um dos quais é a conversão para acetoacetato. Embora não seja uma fonte de energia preferencial, o acetoacetato pode ser metabolizado pelo cérebro e músculo para energia quando a glicose no sangue é baixa. O acetoacetato não pode ser usado na gliconeogênese, uma vez que o acetil CoA não pode ser convertido diretamente em oxaloacetato.

Quando as fontes de energia são altas, os aminoácidos glicogênicos e cetogênicos são convertidos em ácidos graxos através do intermediário acetil-CoA. Outros aminoácidos que são degradados para intermediários no ciclo de Krebs são desviados para a produção de ureia, um composto carboxílico nitrogenado que é filtrado pelos rins e secretado na urina.

Manutenção do equilíbrio de fluidos

Proteínas do sangue, como albumina e globulina, funcionam para manter o equilíbrio de fluidos no corpo. Quando as concentrações de proteínas na corrente sanguínea são baixas, o fluido no sangue (soro) começa a infiltrar-se no tecido circundante. Proteínas no sangue podem neutralizar esse efeito aumentando o potencial osmótico e forçando o fluido de volta à corrente sanguínea. Portanto, baixas quantidades de proteína no sangue causam edema, uma condição que é caracterizada por uma quantidade anormal de fluido no tecido e no espaço extracelular. Edema é visto em fome, dietas de baixa caloria e doenças como AIDS que diminuem a quantidade de anticorpos circulantes e albumina.

Hormônios

Muitos hormônios são compostos de cadeias polipeptídicas. As células beta do pâncreas produzem o hormônio peptídico insulina. A insulina facilita a captação de glicose nas células e promove a síntese de glicogênio e ácidos graxos. Os diabéticos devem injetar o hormônio peptídico insulina porque ele será degradado em aminoácidos no estômago e no intestino delgado se for tomado por via oral. Outros exemplos de moléculas sinalizadoras de peptídeos incluem neurotransmissores, uma classe de moléculas que são produzidas e liberadas nas terminações nervosas do cérebro e no sistema nervoso autônomo.

Enzimas

As enzimas são uma classe totalmente diferente de proteínas. Enzimas catalisam reações biológicas, aumentando as taxas de reação por fatores de pelo menos um milhão. Como a maioria das reações no organismo ocorre a taxas imperceptíveis sem enzimas, é fundamental que essas proteínas estejam presentes em quantidades suficientes para o funcionamento adequado das células.

Como as enzimas são tão eficientes e rápidas? Primeiro, as enzimas são altamente específicas para seus substratos. Substratos são quaisquer moléculas para as quais a enzima se liga preferencialmente ou com alta afinidade. As enzimas são capazes de se ligar a substratos específicos porque formam bolsas ou fendas profundas que são complementares às conformações tridimensionais do substrato. Como a bolsa enzimática é complementar ao substrato, pode ocorrer um grande número de interações não covalentes, dipolo-dipolo e Van der Waal, favorecendo a ligação enzima-substrato.

A segunda razão para a alta taxa catalítica de enzimas é que elas são capazes de estabilizar os intermediários do estado de transição. Ao estabilizar esses intermediários, as enzimas são capazes de diminuir a energia de ativação necessária para a reação ocorrer. Ao atingir seu estado transicional de alta energia, o substrato ligado pode ser facilmente convertido no produto desejado da célula, que é então liberado para atender às necessidades da célula. Essas reações podem ocorrer da ordem de microssegundos a nanossegundos. De fato, muitas enzimas são tão eficientes e rápidas que se aproximam do limite controlado por difusão, a taxa na qual a difusão do substrato não consegue acompanhar a taxa na qual a enzima catalisa a reação. Enzimas como estas atingiram a perfeição catalítica.

Leave a comment